作品介绍

ATP是生物体化学能储存和传递的主要形式。毫无疑问，ATP的合成是生命活动中极其重要的生化反应之一。ATP的合成主要由ATP合酶催化。ATP合酶广泛分布于线粒体内膜,叶绿体类囊体,异养菌和光合菌的质膜上,参与氧化磷酸化和光合磷酸化。科学家对其结构和功能的研究开展了广泛的研究，其中争议也很多，直至1977年，Boyer提出了“结合变化学说”，解决了一直以来的各种争议，得到了共识。ATP合酶是多亚基的蛋白质复合体，其结构的复杂决定了功能的复杂性。呼吸链形成的跨膜质子驱动力，转变为化学能的形式，涉及到ATP合酶复杂而精妙的蛋白质结构变化，其机制本身就是蛋白质结构决定共的一个非常典型的实例。同时，主讲人在多年教学工作中体会到，其中一些知识点对学生来说具有一定的难度，比如F0的a亚基，质子通道如何配合c亚基如何旋转，F1的β亚基如何完成催化，3个构象如何周期性变化等等。因此这部分有必要精述，而其中涉及多个亚基构象的变化，因此生动的表达和解读至关重要。 我们以“分子涡轮发动机”的工作原理，形象的类比ATP合酶在发挥功能时的催化机制。侧重在每个亚基的构象如何变化，不同亚基之间的构象是否相互影响，亚基之间如何协同运作的动态过程。分别介绍了F0和F1各自的工作原理，然后重点介绍两个功能单位的相互联系。运用3个形象的动画，将ATP合酶的结构和功能阐述清晰。对于修读“生物化学”课程的学生来说，是一个课堂内容非常好的补充和形象的展示，有助于加深理解。同时，也可以作为一个完整的知识点，对没有生化基础的外专业学生，介绍一个精妙的蛋白质结构和功能的典型案例。